構造解析ソフトウェアRELION (Sjors Scheres, MRC-LMB)を中心としたデータ解析講習会をオンライン開催いたします。

クライオ電子顕微鏡によるタンパク質の単粒子解析に興味をお持ちの方、実際にご自身では解析されたことがない初心者の方を対象にしています。
講習会では、RELIONのチュートリアルに沿って解説および座学を実施する予定です。開催者側でオンライン利用できる解析環境を用意いたします。参加者の方には実際に手を動かして、解析の流れを経験していただきます。

【開催日時】

1日目：2026年8月27日（木）10:00 〜 17:45 終了予定
※1日目18:00 〜 19:00 オンライン懇親会
2日目：2026年8月28日（金）10:00 〜 17:15 終了予定
※2日目17:30 〜 18:00 オンラインでの質疑応答を予定しています。

【会場】

オンライン開催（Zoom）
講習会にアクセスするためのZoom URLは、参加登録時にお申込みいただきましたメールアドレスにお送りいたします。開催日が近づきましたら改めて個別にご案内をさせていただきます。

【言語】

日本語

【応募〆切 2026年8月10日（月）15:00】

申し込み

聴講をご希望の方は、下記事務局（cmasuda[at]post.kek.jp）までご連絡ください。

【募集対象と人数】

本講習会は、クライオ電子顕微鏡解析のご経験がないか、ほとんど無い方を対象としています。なお、学生の方は指導教員に了解を得ていただきますようお願いします。

定員：20名 （解析計算実行環境のリソースに限りがあるため、人数の制限をさせていただいています。予め、 ご了承ください。）

【参加条件】

今回の講習会は、クラウドコンピューター（AWS）上にRelionによる解析環境を開催者側で用意し、そこに参加者の皆様のパソコンからインターネットを通じてアクセスし、解析していただくことになります。従って、高性能のCPUやGPUを搭載したノートパソコンをご使用になる必要はございません。通常、ラボでデータ取りまとめ用などで使われているものでも、十分お使いいただけるものと考えています。Windows、Mac、どちらでも構いません。

実習では画面全体を使用して解析を行うため、外部ディスプレイに接続して受講いただくことを推奨いたします。ノートパソコンのみの場合、画面が狭く操作しづらい場合があります。

実習は内容が連続しておりますので、全日程（2日間）の全プログラムにご参加いただける方を対象といたします。途中参加・途中退出はできませんので、あらかじめご了承ください。

学生の方は、指導教員（PI）の了承を得た上でお申し込みください。

同一研究室から複数名のお申し込みがあった場合は、解析マシンは原則として1研究室につき1台の割り当てとなります。実習を伴わない「聴講参加」をお願いする場合がありますので、あらかじめご了承ください。

民間企業の方のご参加につきましては、KEKのCryoEMコンソーシアム参加企業の方に限定させていただいております。コンソーシアムへの入会は随時受け付けておりますので、ご入会方法の詳細などにつきましては、下記事務局までお気軽にお問い合わせください。

【参加費】

参加費：無料、その他の補助はありません。

【講師一覧】

重松秀樹：高輝度光科学研究センター
白水 美香子：理化学研究所　生命医科学研究センター
荒牧慎二：Tietz Video & Image Processing Systems GmbH
川崎政人：KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
守屋俊夫：KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
中村　司：KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
藤井裕己：KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター

【関連事業】

創薬等先端支援技術基盤プラットフォーム（BINDS）

【主催】

KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
クライオ電顕ネットワーク

【プログラム】

プログラムの詳細は後日公開いたします。
前回のプログラムはこちら

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＊プログラムの変更があった場合は、随時更新します＊

2026年8月27日（木）

10:00–10:10　はじめに
10:10–10:30　実習：システムへのログイン、Relion起動
10:30–11:00　座学：RELION 5.0.1 データ解析(概要)〜２次元電顕像から初期３次元構造再構築まで〜
11:00–11:20　講演：AWSデータ解析環境の概要紹介と使い方　中村司（KEK）
11:20–11:40　実習：プロジェクト作成、ドリフト補正処理開始
11:40–12:00　実習：ドリフト補正結果検証、CTF推定処理開始・結果検証

12:00–13:00 昼食

13:00–13:30　実習：手動粒子ピッキング
13:30–14:10　実習：自動粒子ピッカー訓練処理開始
14:10–14:40　座学：二次元クラス平均化までの基礎理論
14:40–14:55　実習：自動粒子ピッキング処理継続・結果検証
14:55–15:10　実習：二次元クラス平均化処理開始

15:10–15:40 休憩

15:40–16:10　実習：二次元クラス平均化処理結果検証、クラス選別、粒子抽出
16:10–16:30　講演：KEKクライオ電顕施設の紹介と利用方法　川崎政人（KEK）／藤井裕己（KEK）
16:30–16:45　実習：初期三次元構造再構築処理開始
16:45–17:15　講演：招待講演　白水美香子（理研）
17:15–17:30　実習：初期三次元構造再構築結果と掌性（handedness）検証

18:00–19:00 オンライン懇親会

2026年8月28日（金）

10:00–10:10　座学：RELION 5.0.1 データ解析(概要)〜電顕鏡画像の問題点とそれを解消する３次元分類と精密化〜
10:10–10:30　実習：三次元クラス分類処理開始
10:30–11:10　座学：三次元処理の基礎理論
11:10–11:50　実習：三次元クラス分類処理結果検証、クラス選別、粒子抽出
11:50–12:10　実習：三次元精密化処理開始

12:10–13:10 昼食

13:10–13:40　実習：三次元精密化結果検証
13:40–14:10　実習：マスク作成と後処理開始・結果検証
14:10–14:40　実習：CTF精密化処理開始・結果検証、三次元精密化処理開始

14:40–15:10　写真撮影、休憩

15:10–15:30　実習：三次元精密化処理結果検証、ベイズポリッシュ処理開始・結果検証、三次元精密化処理開始
15:30–16:00　講演：忘れかけられているクライオ電子顕微鏡単粒子解析の知恵　守屋俊夫（KEK）
16:00–16:10　実習：三次元精密化処理結果検証
16:10–16:25　実習：局所分解能推定処理開始・結果検証
16:25–17:10　講演：招待講演　重松秀樹（理研）
17:10–17:15　終わりに　千田俊哉（KEK）

17:30–18:00　質疑応答（オンライン）

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【 問い合わせ】

オーガナイザー
KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
藤井裕己
E-mail: yufujii[at]post.kek.jp　

事務局
KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
増田千穂 
電話：029-879-6176
E-mail: cmasuda[at]post.kek.jp

“Visualizing Molecular Machines in Motion through Cryo-EM, Cryo-ET, and Deep Learning”

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Date and Time

9:30 AM – 11:00 AM Tuesday, July 28, 2026

Location

Online (Zoom)

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Speaker

Dr. Joseph H. Davis, PhD

Whitehead Associate Professor of Biology, Massachusetts Institute of Technology (MIT), US. Associate Member, Broad Institute of MIT and Harvard, US

　

Abstract

Macromolecular machines undergo massive compositional and conformational rearrangements during their lifecycles to maintain cellular homeostasis. While cryo-EM and cryo-ET have revolutionized our ability to determine these structures, reconstructing highly heterogeneous ensembles and continuous trajectories of molecular motion directly from raw, low-signal experimental data remains a formidable biochemical and computational challenge. In this talk, I will describe our lab’s ongoing efforts to bridge the gap between experimental structural biology and advanced machine learning to resolve these complex structural landscapes. First, I will present cryoPRISM (purification-free ribosome imaging from subcellular mixtures), a rapid ex vivo workflow that bypasses extensive biochemical purification to capture biological complexes in near-native environments. Second, I will discuss our development of deep learning architectures, such as cryoDRGN and its extension tomoDRGN, which leverage variational autoencoders (VAEs) to map single-particle images or sub-tomograms to continuous, low-dimensional latent spaces. These computational tools enable the unsupervised reconstruction of continuous conformational changes and compositional heterogeneity directly from low-signal-to-noise datasets, paving the way for a deeper, quantitative understanding of cellular machinery in action.

Profile

2024–Present: Whitehead Associate Professor of Biology, MIT & Associate Member, Broad Institute of MIT & Harvard
2017–2024: Assistant Professor of Biology, MIT
2012–2017: Jane Coffin Childs Postdoctoral Fellow and NIH K99 Fellow, the Scripps Research Institute
2010–2012: Senior Scientist and First Employee, Ginkgo BioWorks
2005–2010: Ph.D. in Biology, Massachusetts Institute of Technology
2000–2003: B.S. in Biological Engineering and B.A. in Computer Science, Univ. of California, Berkeley

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“Structure of the human voltage-gated proton channel Hv1 in complex with the pore-forming toxin LukAB.”

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Date and Time

4:00 PM – 5:30 PM Thursday, June 25^th, 2026

Location

Onsite（CryoEM building）

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Speaker

Yusuke Sekiguchi

Dept. of Structural Biology, Department of Host-Microbe Interactions,
St. Jude Children’s Research Hospital, Memphis, TN

　

Abstract

Staphylococcus aureus LukAB is a bicomponent pore-forming toxin that targets human immune cells. Although human voltage-gated proton channel (hHv1) and CD11b/CD18 have been implicated in LukAB-mediated cell targeting, the structural basis of host receptor recognition remains unclear. Here, we analyzed hHv1 in complex with LukAB variants CC8 and CC45 to reveal how LukAB recognizes Hv1 and to provide the first structural insight into hHv1.

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構造解析ソフトウェアRELION (Sjors Scheres, MRC-LMB)を中心としたデータ解析講習会をオンライン開催いたします。

クライオ電子顕微鏡によるタンパク質の単粒子解析に興味をお持ちの方、実際にご自身では解析されたことがない初心者の方を対象にしています。
講習会では、RELIONのチュートリアルに沿って解説および座学を実施する予定です。開催者側でオンライン利用できる解析環境を用意いたします。参加者の方には実際に手を動かして、解析の流れを経験していただきます。

【開催日時】

1日目：2026年2月19日（木）10:00 〜 17:45 終了予定
※1日目18:00 〜 19:00 オンライン懇親会
2日目：2026年2月20日（金）10:00 〜 17:45 終了予定

【会場】

オンライン開催（Zoom）
講習会にアクセスするためのZoom URLは、参加登録時にお申込みいただきましたメールアドレスにお送りいたします。開催日が近づきましたら改めて個別にご案内をさせていただきます。

【言語】

日本語

【応募〆切 2026年2月6日（金）15:00】

申し込みは締め切りました

聴講をご希望の方は、下記事務局（cmasuda[at]post.kek.jp）までご連絡ください。

【募集対象と人数】

本講習会は、クライオ電子顕微鏡解析のご経験がないか、ほとんど無い方を対象としています。なお、学生の方は指導教員に了解を得ていただきますようお願いします。

定員：20名 （解析計算実行環境のリソースに限りがあるため、人数の制限をさせていただいています。予め、 ご了承ください。）

【参加条件】

今回の講習会は、クラウドコンピューター(AWS)上にRelionによる解析環境を開催者側で用意し、そこに参加者の皆様のパソコンからインターネットを通じてアクセスし、解析していただくことになります。従って、高性能のCPUやGPUを掲載したノートパソコンをご使用になる必要はございません。通常、ラボでデータ取りまとめ用などで使われているものでも、十分お使いいただけるものと考えています。Windows、Mac、どちらでも構いません。

民間企業の方のご出席につきましては、KEKのCryoEMコンソーシアム参加企業の方に限定させて頂いております。コンソーシアムへの入会は随時受付けておりますので、ご入会方法の詳細などについては下記の事務局連絡先までお気軽にお問い合わせください。

【参加費】

参加費：無料、その他の補助はありません。

【講師一覧】

木原大亮：パデュー大学
重松秀樹：高輝度光科学研究センター
Raymond Burton-Smith：生理学研究所
荒牧慎二：Tietz Video & Image Processing Systems GmbH
川崎政人：KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
守屋俊夫：KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
中村　司：KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
藤井裕己：KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター

【関連事業】

創薬等先端支援技術基盤プラットフォーム（BINDS）

【主催】

KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
クライオ電顕ネットワーク

【プログラム】

プログラムの詳細は後日公開いたします。
前回のプログラムはこちら

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＊プログラムの変更があった場合は、随時更新します＊

2026年2月19日（木）

10:00–10:10　はじめに
10:10–10:40　座学 RELION 5.0.1 データ解析（概要）
　　　　　　　　〜2次元電顕像から初期3次元構造再構築まで〜
10:40–11:00　講演：AWSデータ解析環境の概要紹介と使い方 中村司（KEK）
11:00–11:20　実習：システムへのログイン、Relion起動
11:20–11:40　実習：プロジェクト作成、ドリフト補正処理開始
11:40–12:00　実習：ドリフト補正結果検証、CTF推定処理開始・結果検証
12:00–13:00　昼食
13:00–13:30　実習：手動粒子ピッキング
13:30–14:10　実習：自動粒子ピッカー訓練処理開始
14:10–14:40　座学：二次元クラス平均化までの基礎理論
14:40–14:55　実習：自動粒子ピッキング処理継続・結果検証
14:55–15:10　実習：二次元クラス平均化処理開始
15:10–15:40　休憩
15:40–16:10　実習：二次元クラス平均化結果検証、クラス選別、粒子抽出
16:10–16:30　講演：KEKクライオ電顕施設の紹介と利用方法 川崎政人（KEK）／藤井裕己（KEK）
16:30–16:45　実習：初期三次元構造再構築処理開始
16:45–17:30　講演：招待講演 重松秀樹（理研）
17:30–17:45　実習：初期三次元構造再構築結果と掌性（handedness）検証
18:00–19:00　懇親会（オンライン）

　

2026年2月20日（金）

10:00–10:10　座学 RELION 5.0.1 データ解析（概要）
　　　　　　　　〜電顕像の問題点と3次元分類・精密化〜 守屋俊夫（KEK）
10:10–10:30　実習：三次元クラス分類処理開始
10:30–11:00　講演：招待講演 木原大亮（パデュー大学）
11:00–11:40　実習：三次元クラス分類結果検証、クラス選別、粒子抽出
11:40–12:00　実習：三次元精密化処理開始
12:00–13:00　昼食
13:00–13:30　実習：三次元精密化結果検証
13:30–14:00　実習：マスク作成と後処理開始・結果検証
14:00–14:30　実習：CTF精密化処理・三次元精密化処理
14:30–15:00　写真撮影・休憩
15:00–15:20　実習：三次元精密化結果検証・ベイズポリッシュ処理
15:20–15:50　講演：忘れかけられているクライオ電子顕微鏡単粒子解析の知恵 守屋俊夫（KEK）
15:50–16:00　実習：三次元精密化処理結果検証
16:00–16:15　実習：局所分解能推定処理開始・結果検証
16:15–16:55　座学：三次元処理の基礎理論
16:55–17:25　講演：招待講演 Ray Burton-Smith（NIPS）
17:25–17:30　終わりに 千田俊哉（KEK）
17:30–18:00　質疑応答（オンライン）

---

【 問い合わせ】

オーガナイザー
KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
藤井裕己
E-mail: yufujii[at]post.kek.jp　

事務局
KEK・物質構造科学研究所・構造生物学研究センター
増田千穂 
電話：029-879-6176
E-mail: cmasuda[at]post.kek.jp

“From Plaques to Pores: In Situ Architecture and Isoform-Specific Gating of Human Gap Junction Channels”

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Date and Time

4:00 PM – 5:30 PM Thursday, January 22^nd, 2026

Location

Hybrid（CryoEM building and Zoom）

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Speaker

Juha Huiskonen

Professor of Structural Biology, University of Helsinki
Director of the Institute of Biotechnology (HiLIFE – Helsinki Institute of Life Science)
Member of the Molecular and Integrative Biosciences Research Programme
Head of the Laboratory of Structural Biology at the Institute of Biotechnology

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Abstract

Gap junction channels formed by connexins underpin electrical and biochemical coupling across tissues, yet the structural principles that govern their assembly and gating remain only partially defined. I will present two complementary structural studies that bridge native-membrane organization with atomic-level mechanisms of channel function. Our in situ cryo-ET structure of human Cx43 gap junction plaques at 14 Å reveals how the extensive C-terminal domain mediates lateral channel interactions critical for plaque formation. Supported by molecular simulations, we identify lipid and cholesterol densities between channels, resolving long-standing questions about the molecular determinants of gap junction lattice organization. In parallel, cryo-EM structures of human Cx45 in apo and Ca²⁺-bound forms at near-atomic resolution describe a compact and uniquely shaped pore, distinct N-terminal conformations, and C-terminal–intracellular loop interactions that define an isoform-specific gating mechanism. Ca²⁺ binding stabilizes a new conformation of E41 without inducing global motion, highlighting a subtle regulatory mechanism consistent with a semi-closed state.
Together, these findings contribute to an integrated view of connexin biology, revealing how structural diversity across isoforms and spatial organization within plaques contribute to tissue-specific modes of intercellular communication.

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“Targeting Asparagine Synthetase: Structural and Cellular Mechanisms of the Small-Molecule Inhibitor ASX-173”

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Date and Time

4:00 PM – 5:30 PM Wednesday, December 17^th, 2025

Location

Hybrid（CryoEM building and Zoom）

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Speaker

Yuichiro H. Takagi, Ph.D.

Associate Professor
Scientific advisor for cryo-EM 
Department of Biochemistry and Molecular Biology
Indiana University School of Medicine

Takagi Lab

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Abstract

Targeting asparagine metabolism is a promising strategy for treating asparaginase-resistant acute lymphoblastic leukemia (ALL), sarcoma, and potentially other solid tumors. Here, we characterize the molecular mechanism by which a cell-penetrable small molecule, ASX-173, inhibits human asparagine synthetase (ASNS), the enzyme that catalyzes intracellular asparagine biosynthesis. ASX-173 reduces cellular asparagine levels, induces the integrated stress response (ISR), and reduces cell growth in HEK-293A cells. A cryo-EM structure reveals that ASX-173 engages a unique, hydrophobic pocket formed by AMP, Mg2+, and pyrophosphate in the C-terminal synthetase domain of ASNS, thereby enabling multivalent, high-affinity binding. Based on in vitro kinetic and thermal shift assays, we find that ASX-173 binds to the ASNS/Mg2+/ATP complex and is therefore a rare example of an uncompetitive enzyme inhibitor with potential therapeutic use. These findings provide a structural and mechanistic basis for targeting ASNS with small molecules, which have application in treating cancer and other human diseases.

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“Using phase diagrams with microseeding to prepare crystal samples for advanced data collection techniques”

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Date and Time

2:00 PM – 3:00 PM Tuesday, December 9^th, 2025

Location

Hybrid（CryoEM building and Zoom）

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Speakers: Patrick D. Shaw Stewart

Douglas Instruments Ltd（UK）
University of Southampton（UK）

Abstract

Serial data collection and microED techniques typically require “slurries” of tiny, well-ordered crystals [1]. Neutron diffraction requires very large single crystals. Creating samples for these techniques is often a complex process that requires multiple rounds of optimization. To guide them in this task, protein crystallizers often keep a notional phase diagram in mind, which has four zones: an undersaturated zone where protein always remains in solution, a metastable zone where crystals will grow when seeds are added, a crystal nucleation zone where crystals appear spontaneously, and a protein precipitation zone. However, the shape of real-life phase diagrams can vary, making the interpretation of experimental results difficult. It is therefore very helpful to determine the phase diagrams of individual target proteins experimentally. Douglas Instruments, in collaboration with the University of Southampton, has introduced a rapid and straightforward method for generating custom phase diagrams using just 15 – 60 µL of protein [Fig. 1]. The most straightforward approach utilizes the microbatch-under-oil method to prevent concentrating the sample drop (as would occur in a vapor diffusion setup). By carrying out the same procedure with and without a seedstock, the metastable zone can be identified [2]. Moreover, advanced methods often require relatively large sample volumes, and microbatch can easily be scaled up to 50 µL or larger “batches” using robotics. A new variation of the method eliminates the need for oil by using a sitting drop setup, where solutions are dispensed to the reservoirs that exactly balance the concentrations of the drops. We present case studies where phase diagrams were utilized to enhance control and crystal quality for both routine and advanced data collection.

Figure 1.  The rapid determination of a protein’s phase diagram using　a microbatch-under-oil format.  Blue circles indicate the conditions that were tested.  Images of the wells are shown in conditions of interest. All points on the accessible phase diagram can be reached by mixing the three ingredients shown: protein stock (red circle), precipitant or cocktail stock (green circle) and a diluent, normally water (cyan circle).  To find the border of the metastable zone (dotted line) the experiment was repeated with the addition of a seed-stock (results not shown).

[1] Stubbs, J., Hornsey, T., Hanrahan, L.B. Esteban, R. Bolton, M.
Maly, S. Basu, J. Orlans, D. de Sanctis, J. Shim, Shaw Stewart, P. D.,
A.M. Orville, I. Tews and West, J. (2024). IUCrJ  11.

[2] D’Arcy, A., Villard, F., Marsh, M.  (2007). Acta Cryst. D63(4):550-4.

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“Structural Studies of Viral Macromolecular Complexes by Cryo-Electron Microscopy ”

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Date and Time

4:00 PM – 5:30 PM Friday, October 3^th, 2025

Location

Onsite（CryoEM building）

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Speakers: Yoko Fujita-Fujiharu

Postdoc
Max Planck Institute of Biochemistry
German,

Abstract

Understanding the architecture of viral macromolecular complexes is essential for elucidating the mechanisms of viral assembly and replication. While traditional structural biology often focuses on purified proteins in isolation, cryo-electron microscopy (cryo-EM) has the potential to analyze three-dimensional structures in more biologically relevant contexts.

In this talk, I will present some results from a study integrating multi-scale structural information of Ebola virus-like particles (VLPs). By combining in situ single-particle analysis and cryo-electron tomography, we resolved the structures of the viral matrix protein VP40 and the glycoprotein GP within intact VLPs. This multi-scale cryo-EM approach provides structural insights ranging from angstrom-level atomic detail to nanometer-scale organization, offering a more comprehensive understanding of viral assembly and function.

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“Enzymes: From Natural Diversity to Optimized Tools for Biomedical Applications – The Case of Antimicrobial Enzymes”

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Date and Time

10:00 AM – 11:30 AM Wednesday, September 24^th, 2025

Location

Onsite（SBRC building）

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Speakers: Dr. Claire STINES-CHAUMEIL

Associate Professor
Paul Pascal Research Centre
University of Bordeaux, FRANCE

Abstract

Enzymes are protein catalysts that can accelerate reaction rates by up to 1021-fold without altering the thermodynamic equilibrium. They are ubiquitous in biochemical transformations and often exhibit remarkable selectivity, a property rarely achieved by artificial catalysts. Enzymes have broad applications across various industries, including agri-food, textiles, PET degradation, drug synthesis, and medicine.
My research focuses on understanding the structure-function relationship of enzymes and elucidating their mechanisms, particularly those relevant to biomedical and biotechnological applications. I then optimize natural catalysts through genetic and protein engineering to enhance their suitability for specific uses, such as glucose biosensors, catheters, immunosensors, and disinfection.
In my talk, I will focus on microbicidal enzymes naturally involved in human innate immunity. I will present the strategies used to identify key enzymes and characterize their biochemical and physicochemical properties. These enzymes have been optimized to exhibit ideal antimicrobial properties for biomedical applications, such as combating nosocomial infections.

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